Sintesis de Lignanos mediante peroxidasas aisladas de Callos de Bupleurum salicifolium

Resumen

Se describe el aislamiento de una nueva enzima de peroxidasa que cataliza la transformación del ácido cafeico y el ácido ferúlico mediante acoplamiento oxidativo. La enzima se purificó a partir de cultivos de callos obtenidos de pecíolos de salicifolium Bupleurum. La enzima fué purificada 2900 veces y es una glucoproteína con un PM de 38.000 dalton determinado por SDS PAGE y filtración en gel. Los valores de Km para el cafeico fué de 2,4 x 10-4 M y de 2,6 x 10-4 M para el ácido ferúlico, mientras que los valores de Km para el H2O2 con el ácido cafeico fue de 4 x 10-5 M y para el ácido ferúlico fue de 4,8 x 10 - 4 M. La actividad de la peroxidasa purificada es además activa con los sustratos guayacol y pirogalol aunque a un menor valor y no muestra ninguna actividad con otros fenilpropanoides ensayados (ácidos cinámico, cumárico y 3, 4 dimetoxy cinámico).